一、免疫球蛋白的结构

　　1.免疫球蛋白的基本结构及其基因

　　天然免疫球蛋白分子均含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的称为重链，而分子量较小的为轻链。同一天然Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。

　　人的Ig分子是由三个不连锁的Igκ、Igλ和IgH基因所编码。Igκ、Igλ和IgH基因定位于2号、22号和14号染色体上。

　　2.免疫球蛋白的功能区

　　免疫球蛋白多肽链内的二硫键连接形成的110个氨基酸残基组成的环状结构称为免疫球蛋白的结构域或功能区。重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区（V区），靠近C端氨基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区（C区）。重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区（HVR）或互补决定区（CDR），一般CDR3变化程度更高。

　　3.免疫球蛋白的酶解片段

　　在一定条件下，免疫球蛋白分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。木瓜蛋白酶水解IgG的部位是在铰链区二硫键连接的2条重链的近N端，可将Ig裂解为两个完全相同的Fab段和一个Fc段.一个Fab片段为单价，可与抗原结合但不形成凝集反应或沉淀反应，Fc段无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。胃蛋白酶作用于铰链区二硫键所连接的两条重链的近C端，水解Ig后可获得一个F（ab’）2片段和一些小片段pFc’。 F（ab’）2是可同时结合两个抗原表位，故与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。pFc’最终可被降解，无生物学作用。

　　4.免疫球蛋白的其他成分

　　Ig轻链和重链除上述基本结构外，某些类别的Ig还含有其他辅助成分，分别是J链和分泌片。J链的主要功能是将单体Ig分子连接为多聚体。2个IgA单体由J链相互连接形成二聚体，5个IgM单体由二硫键相互连接，并通过二硫键与J链连接形成五聚体。IgG、IgD和IgE常为单体，无J链。分泌片又称为分泌成分，以非共价形式结合于IgA二聚体上，使其成为分泌型IgA（SIgA）。分泌片具有保护分泌型IgA的铰链区免受蛋白水解酶降解的作用，并介导IgA二聚体从黏膜下通过黏膜等细胞到黏膜表面的转运。

　　二、免疫球蛋白的类型

　　1.免疫球蛋白的同种型：类、亚类、型和亚型

　　同种型：存在于同种抗体分子中的抗原表位称为同种型。

　　类：Ig重链C区所含抗原表位不同，据此可将重链分为γ、α、μ、δ、ε链5种，与此对应的Ig分为5类，即IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。

　　亚类：同一类免疫球蛋白其重链的抗原性及二硫键数目和位置不同，据此可将Ig又可分为亚类。IgG有IgG1～IgG4四个亚类；IgA有IgA1和IgA2两个亚类；IgM有IgM1和IgM2两个亚类；IgD和IgE尚未发现亚类。

　　型：根据Ig轻链C区所含抗原表位的不同，可将Ig轻链分为2种：λ和κ，与此对应的免疫球蛋白分为λ和κ两型。

　　亚型：同一型免疫球蛋白中，根据其轻链C区N端氨基酸排列的差异，又可分为不同的亚型。

　　2.免疫球蛋白的同种异型

　　同一种属但不同个体来源的抗体分子也具有免疫原性的不同，也可刺激机体产生特异性免疫应答。这种存在于同种但不同个体中的免疫原性，称为同种异型。

　　3.免疫球蛋白的独特型、抗独特型、独特型网络

　　即使是同一种属、同一个体来源的抗体分子，主要由于其CDR区的氨基酸序列的不同，可显示不同的免疫原性，称为独特型。独特型表位在异种、同种异体甚至同一个体内均可刺激产生相应抗体，即抗独特型抗体。某些抗独特型抗体可作为一种负反馈因素，对独特型抗体的分泌起抑制作用，。然后，大量抗抗体的产生，又可以诱发出抗抗独特型抗体。如此反复，构成独特型网络，从而发挥免疫调节作用。