- 免费试听
- 免费直播
![](http://www.med66.com/upload/html/2021/01/my120031.png)
9月3日 19:30-22:00
详情![](http://www.med66.com/upload/html/2021/01/my120031.png)
9月4日 19:30-20:30
详情微管(Microtubule)可在所有哺乳类动物细胞中存在,除了红细胞(红血球)外,所有微管均由约55kD的α及β微管蛋白(tubulin)组成。它们正常时以β二聚体形式存在,并以头尾相连的方式聚合,形成微管蛋白原纤维(protofilament),一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管,直径22~25nm.少数变异的微管如线虫等所有的则有其他数目的原纤维。微管确定膜性细胞器(membrane-enclosed organelle)的位置和作为膜泡运输的导轨。微管是细胞骨架的架构主干,并也是某些胞器的主体,例如中心粒(centriole)就是由9组3联微管组成的构造,而真核生物的纤毛(cilium)与鞭毛(flagellum)也是由以微管为9+2结构,即由9个二联微管和一对中央微管构成,其中二联微管由AB两个管组成,A管由13条原纤维组成,B管由10条原纤维组成,两者共享5条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂,并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0,并且二联微管为三联微管所取代,结构类似于中心粒。组成的轴丝(axoneme)为主体。
从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分(5%-20%),称之谓微管相关蛋白(microtube associated proteins MAPs)。这些蛋白具有组织特异性,表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质,已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白,并追踪微管基因表现出部分基因家族,某些基因被认为是编码独特的微管蛋白。
微管形成的有些结构是比较稳定的,是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变(一种突然的,迅速的,一般不可逆转的分解)状态,这是实现其功能所必需的性质(如纺锤体)。与秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微管上,并阻止其他微管蛋白单体继续添加,进而破坏纺锤体的结构,长春花碱具有类似的功能。紫杉酚(taxol),能促进微管的聚合,并使已形成的微管稳定,然而这种稳定性会破坏微管的正常功能。这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂,成为癌症治疗的新希望。
在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因,它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA,由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子,在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型,尚待深入研究。
除了α-与β-微管蛋白有编码相似的不同变异型,近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白,形成不同的基因家族。其中gamma微管蛋白位于细胞内的微管组织中心(microtubule organizing center, MTOC),是用以提供α及β微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心。医学教|育网|收集整理而delta与epsilon则被认为与中心体(centrosome)的结构与形成有关。其他尚有eta, zeta, theta等等多种变异,不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里,可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关,进一步详情仍待研究 .