C1是经典激活途径中的起始成分。它是由1个分子的C1q和2个分子的C1r及2个分子的Cls借Ca2 连接而成的大分子复合物医学教育|网。分子量约为750kDa.其中C1q为具有识别作用的亚单位，C1r和C1s为具有催化作用的亚单位。

　　（一）C1q C1q为各种补体分子中分子量最大（410kDa）的γ球蛋白。其分子结构较特殊和复杂，由A、B、C三种不同类型的肽链所组成。其中A、B、C链各6条，共18条。A、B、C三种肽链的分子量不尽相同，分别为24、23和22kDa，各含有222-226个氨基酸残基，且彼此同源。每条肽链由含半胱氨酸残基的一个短的N末端区所组成，接着为一段81个氨基酸的胶原序列（即重复的三股序列Gly-X-Y，Y处通常为羟脯氨酸或赖氨酸残基）。该序列的其余部分为非胶原性的。A、B链间及两条C链间各有一个二硫键相连接。18条肽链中每三条不同的肽链组成一条三股螺旋，故共有6条这样的结构。每条螺旋的肽链均由丝状胶原样成分组成。在6条螺旋结构C端由于氨基酸序列的随机卷曲而形成6个花蕾状的球形头部，呈花朵形展开。在近N端约为1/2全长的螺旋结构呈束状并平行排列，其N末端为C1q的尾部。

　　C1q的胶原样区有结合C1r和C1s的部位。并证实聚合的C1q刺激B细胞增强其产生Ig的作用，也是通过其尾部而完成的。C1q的关部含有能识别IgFc片段上补体结合部位的位点（C1q与C1q-R相互作用），且由于6个球形头部呈花朵形展开，更增加了其与Ig接触的机会。C1q同1个分子的IgM结合即可被活化，但至少需同两个IgG分子结合才能被活化，而且两个IgG分子在细胞膜上的距离不得少于700nm.C1q对人4种IgG亚类的结合亲和力依次为：IgG3>IgG1>IgG2>IgG4. Reid等已对C1q分子的A、B链做了部分氨基酸分析，并完成了A、B链的cDNA克隆及序列分析。因此，C1q分子的大部分一级结构已经明确。编码C1qA、B、C三条肽链的基因均定位于人的第1号染色体的短臂34.1-36.1区。

　　（二）Clr和Cls Clr和Cls均为单一多肽链分子，又都是丝氨酸蛋白酶（原）。Clr和Cls多肽链均由接近700个氨基酸所组成。位于C末端的约250个氨基酸为丝氨酸蛋白酶区，与胰蛋白酶和糜蛋白酶同源。同大多数补体蛋白一样，它们都是镶嵌（mosaic）蛋白，即由不同氨基酸组成的固定基序组合而成，并且很可能代表独立的折叠功能区或结构功能域（module）。

　　两个分子的Clr和同等分了的Cls借Ca2 连接成扭曲的“8”字形，盘架于C1q近头部的6条螺旋结构间。Clr和Cls的分子量条螺旋结构间。Clr和Cls的分子量均为85kDa.它们激活后，在分子内的精氨酸与亮氨酸残基间断裂，形成分子量分别为57kDa和28kDa的A、B两个片段，但链间仍以二硫键相连接，故整个分子并末分离。在B片段上含有丝氨酸蛋白酶活性点，为其催化英勇区。A片段上有Clr和Cls相互反应的的功能区。反应功能区朝向中心，催化功能区位于外侧。在一般C1INH与C1r结合着，而一旦有免疫复合物结合到Clq时，C1INH的抑制作用即行移除，并通过C1q的胶原性柄将其头部的移动传递到其核心区，并从此处再传递到与其相连接的C1r，诱导C1r构象改变并裂解活化。活化的C1r（C1r），再作用于C1s使之成为活化型C1s（C1s）。

　　C1r和C1s的cDNA克隆均已成功，并进行了全部序列分析。编码C1r的基因定位于人的第12号染色体短臂13-ter，与编码C1s的基因相连。