酶的抑制作用

酶活性可被加入反应体系中某一物质所减弱，该物质为该酶的抑制剂。抑制作用可分为两大类：可逆性与不可逆性。医学教育网|搜索整理

一、不可逆抑制作用

不可逆抑制作用抑制剂一般均为非生物来源，它们与酶共价结合破坏了酶与底物结合或酶的催化功能。由于抑制剂与酶共价结合，不能用简单的透析、稀释等物理方法除去抑制作用。

二、可逆抑制作用

可逆性抑制剂是通过非共价键与酶结合，因此既能结合又易解离，迅速地达到平衡。酶促反应速度因抑制剂与酶或酶-底物复合物相结合而减慢。可逆性抑制作用又分为竞争性和非竞争性抑制等类型。

（一）竞争性抑制作用 竞争性抑制剂的结构与底物相似，能与底物竞争酶的结合位点，所以称竞争性抑制作用。抑制剂与底物竞争酶的结合位点的能力取决于两者的浓度。如抑制剂浓度恒定，底物浓度低时，抑制作用最为明显。随着底物浓度的增加，酶-底物复合物浓度增加，抑制作用减弱。当底物浓度远远大于抑制剂浓度时，几乎所有的酶均被底物夺取，此时，酶促反应的Vmax不变，但Km值变大。

很多药物都属酶的竞争性抑制剂。磺胺药物与对氨基苯甲酸具有类似结构，而对氨基苯甲酸是二氢叶酸合成酶的底物之一，因此磺胺药通过竞争性地抑制二氢叶酸合成酶，使细菌缺乏二氢叶酸乃至四氢叶酸而不能合成核酸而增殖受抑制。