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血清中IgM是由5个单体通过一个J链和二硫键连接成五聚体,分子量最大,为970kD,沉降系数为19S,称为巨球蛋白(macroglobulin)。在分子结构上IgM无铰链区,Cμ2可能替代了铰链区的功能。在生物进化过程中IgM是最早出现的免疫球蛋白,如八目鳗可产生IgM.在个体发育过程中,无论是B细胞膜表面Ig(SmIg),还是合成分泌到血清中的Ig,IgM都是最早出现的Ig,在胚胎发育晚期的胎儿即有能力产生IgM.在抗原刺激诱导体液免疫应答过程中,一般IgM也最先产生。IgM占血清总Ig的5%~10%.由于IgM在免疫应答早期产生,并在补体参与下的溶血作用比IgG强500倍以上,而且活化补体后通过C3B、C4b等片段发挥调理作用,因此IgM在机体的早期免疫防护中占有重要地位。天然的血型抗体(凝集素)为IgM,血型不符的输血,易发生严重的溶血反应。IgM不能过胎盘,脐血中如出现针对某种病原微生物的IgM,表示胚胎期有相应病原微生物如梅毒螺旋体、风疹或巨细胞毒等感染,称为胚胎感染或垂直感染。正常人血清中也含有产量单体IgM.
膜表面IgM是B细胞识别抗原受体中一种主要的SmIg.成熟B细胞有SmIgD,在正常人B细胞库(Bcell repretorire)中SmIgM+B细胞约占80%.在记忆B细胞中SmIgM逐渐消失,被SmIgG、SmIgA或SmIgE所替代。