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影响酶促反应速度的因素
【考频指数】★★★★
【考点精讲】
1.影响因素包括:酶浓度、底物浓度、温度和pH。
2.Km值:也叫米氏常数,酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物[S]浓度。Km值可反映酶与底物的亲和力(反比关系);Km值与酶的结构、底物种类有关;最大反应速度Vmax与酶浓度成正比。
3.胃蛋白酶的最适pH为1.5,胰蛋白酶的最适pH为7.8。
4.温度:低温对酶活性抑制是可逆的;高温导致酶变性失活,不可逆。
5.抑制剂对酶促反应的抑制作用
(1)不可抑制作用:抑制剂与酶活性中心的必需基团形成共价结合,不能用简单透析、稀释等方法除去。例如:有机磷杀虫剂抑制羟基酶(胆碱酯酶)
(2)可逆性抑制作用:
①竞争性抑制:抑制剂与底物结构相似,可竞争非共价结合酶的活性中心,阻碍酶与底物结合;抑制剂恒定时,增加底物浓度,能达到最大速度;Vmax不变,Km增大。
②非竞争性抑制:与活性中心外的必需基团结合,不影响底物与酶的结合,两者在酶分子上结合的位点不同;不能用增加底物的浓度消除抑制;Km值不变,Vmax降低。
③反竞争性抑制:此类抑制剂与非竞争性抑制剂不同,它只能与酶-底物复合物结合,而不与游离酶结合;Vmax降低,Km变小。
6.别构调节:一些小分子物质能与酶的调节部位或亚基以非共价键相连,使酶的空间构象发生改变,从而使酶的活性发生改变,这种调节方式称为别构调节。
7.共价修饰(化学修饰):被调节的酶在另一种酶的催化下,发生共价修饰,从而引起酶活性变化,称酶的化学修饰。磷酸化修饰是最常见的修饰方式。
【进阶攻略】理解Km值、别构调节、共价修饰、同工酶、酶原激活含义。掌握抑制剂对酶促反应的抑制作用。
【知识点随手练】
一、A1型选择题
1.关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是
A.抑制剂与底物结构相似
B.抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位
C.增加底物浓度也不能达到最大反应速度
D.当抑制剂存在时Km值变大
E.抑制剂与酶非共价结合
2.有关变构调节(或变构酶)的叙述哪一项是不正确的
A.催化部位与别构部位位于同一亚基
B.都含有一个以上的亚基
C.动力学曲线呈S型曲线
D.变构调节可有效地和及时地适应环境的变化
E.该调节可调节整个代谢通路
【知识点随手练参考答案及解析】
一、A1型选择题
1.【答案及解析】C。增加底物浓度是可以达到最大反应速度的,即Vmax不变。
2.【答案及解析】A。分子中凡与底物分子相结合的部位称为催化部位,凡与效应剂相结合的部位称为调节部位,这两部位可以在不同的亚基上,或者位于同一亚基。
第3讲 本章小结
本章节中讲到的“酶的结构与功能”、“影响酶促反应速度的因素”等知识点,考到几率相对较高,需要重点记忆。同时要对酶的结构有比较熟悉的了解。
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