关于医疗卫生招聘考试生物化学考点，相信是很多朋友非常关心的问题，为了帮助大家了解，医学教育网整理以下内容，请参考：

1. 蛋白质平均含 N 量为 16%，通常通过检测含氮量间接估算蛋白质含量；而三聚氰胺中含氮量为 66.67%，故不法分子通过添加三聚氰胺提高奶粉的蛋白质含量。

2. 大多数的蛋白质都是由 20 种氨基酸组成。这 20 种氨基酸被称为基本氨基酸。

3. 当溶液的 pH 值为该氨基酸的等电点时，该氨基酸的溶解度最小。

4. 一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物称为肽；氨基酸之间脱水后形成的酰胺键称肽键（酰胺键）。

5. 蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，包括的化学键为共价键：肽键和二硫键。蛋白质的一级结构是蛋白质最基本的结构，决定了蛋白质的高级结构。

6. 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。不涉及氨基酸残基侧链的构象。常见的蛋白质二级结构有四种：α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规则卷曲。其包含的化学键为次级键，为氢键。

7. 蛋白质的三级结构是指在超二级结构的基础上，多肽链组装成几个相对独立、近似球形的三维实体的整体。包含的化学键有氢键、疏水键、盐键、范德华力。

8. 不是所有的蛋白质都有四级结构，只有由两条及以上肽链构成的蛋白质才有四级结构。

9. 等电点：当蛋白质溶液在某一特定 pH 值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 pH 值即为该蛋白质的等电点。

10. 蛋白质的变性作用：指某些化学或物理作用破坏了蛋白质的高级结构，导致其空间构象发生改变，从而是蛋白质的功能丧失，但其一级结构未发生改变。常见的导致蛋白质变性的作用有加热、紫外线照射、强酸或强碱。

11. 蛋白质复性：有的蛋白质变性后，在去除变性作用因素后，变性的蛋白质可恢复原来的高级结构，并恢复原有的理化性质和生物活性，这个过程叫做蛋白质的复性。

12. 核酸的基本组成包括：碱基、戊糖、磷酸。

13. DNA 的二级结构-双螺旋结构；DNA 是反向平行、右手螺旋的双链结构；亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧；双螺旋结构的表面形成了一个大沟和一个小沟；碱基配对关系称为互补碱基对（A=T；C≡G）；DNA 的两条链则互为互补链；碱基对平面与螺旋轴垂直。

14. 原核生物 DNA 多为环状，以负超螺旋的形式存在。

15. DNA 是遗传信息的物质基础。

16. 基因：是指 DNA 分子中具有特定功能的区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。

17. 增色效应：DNA 变性时其溶液 OD260增高的现象。这是由于双链打开，碱基的共轭双键更加暴露，从而导致其在260nm 处的吸光度值增高。

18. 酶促反应的特点：高效性、特异性可调节性。

19. 酶促反应的速度的影响因素：酶的浓度、反应的温度、pH 值。

20. 酶的抑制作用：不可逆抑制作用、可逆抑制作用。其中，可逆抑制作用中最常见的事竞争性抑制。

21. 糖酵解过程中有三个关键酶（限速酶）：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1（最关键）、丙酮酸激酶。

22. 糖酵解的生理意义：①机体缺氧下快速供能主要方式②某些正常组织获能方式（红细胞、视网膜等）。

23. 三羧酸循环是一个不可逆的过程，草酰乙酸起催化剂的作用，关键酶（限速酶）：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体（最关键）。

24. 1 分子葡萄糖彻底分解可产生 30 或 32 分子 ATP.

25. 糖异生的生理意义：①空腹和饥饿下维持血糖浓度恒定；②补充肝糖原；③调节酸碱平衡。

26. 酮体是脂肪酸在肝内氧化的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮；关键酶是 HMG CoA 合成酶。

27. 酮体生成和利用的生理意义：①正常：为肝外组织提供能量，是脂肪酸在体内氧化分解供能的另一种转运方式。（脑组织）②异常：酮症酸中毒、酮血症、酮尿症。

28. 脂肪酸的合成过程：①乙酰 CoA 由线粒体转移入胞浆②丙二酸单酰 CoA 的生成（关键酶：乙酰 CoA 羧化酶）。

29. 突变：指遗传物质的结构改变而引起的遗传信息改变，从分子水平来看，突变就是 DNA 分子上碱基的改变，在复制过程中发生的 DNA 突变称为 DNA 损伤。

30. 核糖体由大、小亚基组成，其组成成份包括 rRNA 和蛋白质。

以上“【汇总】医疗卫生招聘考试生物化学考点”的内容有医学教育网整理，更多医疗卫生招聘考试相关信息，请关注医学教育网！

特别推荐：

2019医疗卫生招聘网络辅导课程火热招生

2019年医疗卫生招聘大礼包强势来袭 免费送给你！