Ig分子由4条肽链组成，2条长链称为重链（heavychain，H），由大约440个氨基酸残基组成，分子量约50～70kD；2条短链称为轻链（lightchain，L），由大约220个氨基酸组成，分子量约22.5kD.4条肽链通过链间二硫键（-S·S-）连在一起。其结构模式见图2-1. Ig分子肽链的N端，在L链1/2和H链1/4处（约在110位前）氨基酸的种类和顺序各不相同，称为可变区（variableregion，V区）；肽链C端其余部分的氨基酸，在种类和顺序上彼此间差别不大，称为稳定区或恒定区（constantregion，C区）。

V区位于N端，H链和L链各有3个高变区（hypervariableregion），其中的氨基酸残基种类和顺序特别多变。这此都与识别抗原直接有关，为Ig分子的抗原结合部位，故亦称为互补决定区（complementaritydeterminingregion，CDR）。

可变区中的其他氨基酸残基称为构架区（frameworkregion，FR），大约占整个V区近75%，其顺序很少变化（约5%）。FR的功能为支持CDR，并维持V区三维结构的稳定性。H和L链的FR在某些位置上具有相同的氨基酸残基。根据VH/VL氨基酸顺序同源程度的差异，可将Ig分为群和亚群。