生物化学考前夺分要点23条

1.等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。pH＜pI 阳离子氨基酸带净负电荷，在电场中将向正极移动；pH=pI氨基酸的兼性离子；pH＞pI 阴离子氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动。

2.含共轭双键的氨基酸（色氨酸、酪氨酸）具有紫外吸收性质；氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。

3.蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键。

4.蛋白质的二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。局部肽链主链骨架原子的相对空间位置，包括：α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。

5.蛋白质的三级结构指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

6.蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。氢键和离子键为各亚基间的主要结合力。

7.α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。

8.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。

9.核酸的基本组成单位是核苷酸。

10.DNA碱基组成规律：A=T；C≡G。

11.DNA的反向平行，右手螺旋的双链结构，脱氧核糖和磷酸基团组成亲水性骨架，位于双链的外侧，而疏水的碱基位于内侧，螺旋直径为2nm，螺距为3.54nm。

以基因的形式传递遗传信息，并作为基因复制和转录的模板，是遗传的物质基础和生命活动的信息基础。

12.增色效应：DNA变性后，在260nm波长处的光吸收增强。DNA分子内50%的双螺旋结构被破坏时的温度称为溶解温度，用Tm表示。DNA分子的Tm值大小与其DNA长短以及碱基中的G＋C含量相关，G＋C比例越高，Tm值越高：离子强度越高，Tm值越高。

13.核酸的紫外线吸收：260nm波长处有最大紫外线吸收。

14.RNA分类：mRNA（模板-密码子）、tRNA（运载体-反密码子）、rRNA（核糖体-场所）。

15.hnRNA为mRNA的初级产物，经过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的mRNA并移位到细胞质。成熟mRNA由编码区和非编码区构成。真核生物mRNA有3'-末端：多聚A尾结构及5'-末端：帽结构（7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷）。

16.tRNA分子中含有稀有碱基。呈三叶草形，有DHU环、TψC环，三级结构呈倒“L”形。

17.酶的化学本质是蛋白质。

18.与蛋白质共价结合的辅酶称为辅基。

19.酶分子中必需基团在空间位置上相对集中所形成的特定空间结构区域，是酶发挥催化作用的关键部位，称为酶的活性中心。

20.酶只能使反应加速达到平衡点，而不能改变平衡点。

21.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大；Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关；Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。

22.竞争性抑制剂：Vmax不变，Km值增大；非竞争性抑制剂：Vmax降低，Km值不变；反竞争性抑制剂：Vmax、Km均降低。

23.经过一次三羧酸循环，①消耗一分子乙酰CoA，②经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH₂，3分子NADH＋H^＋，2分子CO₂，1分子GTP，（一共生成10个ATP）无H₂O生成。③不可逆步骤（第1、3、4个步骤）其关键酶有：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶④整个循环反应为不可逆反应。

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