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详情2021年临床执业医师笔试冲刺考点——生物化学速记知识点44条的内容,相信大家都在关注,医学教育网编辑为大家整理总结如下:
生物化学速记知识点44条
1.等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。pH<pI 阳离子氨基酸带净负电荷,在电场中将向正极移动;pH=pI氨基酸的兼性离子;pH>pI 阴离子氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动。
2.含共轭双键的氨基酸(色氨酸、酪氨酸)具有紫外吸收性质;氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
3.蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序,即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,主要化学键是肽键。
4.蛋白质的二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。局部肽链主链骨架原子的相对空间位置,包括:α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。
5.蛋白质的三级结构指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
6.蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。氢键和离子键为各亚基间的主要结合力。
7.α-螺旋:多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.54nm。α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
8.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构的改变。变性后,其溶解度降低,粘度增加,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。
9.核酸的基本组成单位是核苷酸。
10.DNA碱基组成规律:A=T;C≡G。
11.DNA的反向平行,右手螺旋的双链结构,脱氧核糖和磷酸基团组成亲水性骨架,位于双链的外侧,而疏水的碱基位于内侧,螺旋直径为2nm,螺距为3.54nm。
以基因的形式传递遗传信息,并作为基因复制和转录的模板,是遗传的物质基础和生命活动的信息基础。
12.增色效应:DNA变性后,在260nm波长处的光吸收增强。DNA分子内50%的双螺旋结构被破坏时的温度称为溶解温度,用Tm表示。DNA分子的Tm值大小与其DNA长短以及碱基中的G+C含量相关,G+C比例越高,Tm值越高:离子强度越高,Tm值越高。
13.核酸的紫外线吸收:260nm波长处有最大紫外线吸收。
14.RNA分类:mRNA(模板-密码子)、tRNA(运载体-反密码子)、rRNA(核糖体-场所)。
15.hnRNA为mRNA的初级产物,经过剪接切除内含子,拼接外显子,成为成熟的mRNA并移位到细胞质。成熟mRNA由编码区和非编码区构成。真核生物mRNA有3'-末端:多聚A尾结构及5'-末端:帽结构(7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷)。
16.tRNA分子中含有稀有碱基。呈三叶草形,有DHU环、TψC环,三级结构呈倒“L”形。
17.酶的化学本质是蛋白质。
18.与蛋白质共价结合的辅酶称为辅基。
19.酶分子中必需基团在空间位置上相对集中所形成的特定空间结构区域,是酶发挥催化作用的关键部位,称为酶的活性中心。
20.酶只能使反应加速达到平衡点,而不能改变平衡点。
21.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度;Km值愈小,酶与底物的亲和力愈大;Km值是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关,与酶的浓度无关;Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度呈正比。
22.竞争性抑制剂:Vmax不变,Km值增大;非竞争性抑制剂:Vmax降低,Km值不变;反竞争性抑制剂:Vmax、Km均降低。
23.经过一次三羧酸循环,①消耗一分子乙酰CoA,②经四次脱氢,二次脱羧,一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2,3分子NADH+H+,2分子CO2,1分子GTP,(一共生成10个ATP)无H2O生成。③不可逆步骤(第1、3、4个步骤)其关键酶有:柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶④整个循环反应为不可逆反应。
24.糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。关键酶:丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶。2分子乳酸异生生成葡萄糖,消耗6个ATP。
25.磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+(NADPH),前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。关键酶:6-磷酸葡萄糖脱氢酶。生理意义:为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖;提供NADPH。
26.氧化磷酸化:呼吸链电子传递的氧化过程偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。
27.脂肪合成的基本途径
(1)甘油一酯途径(小肠黏膜细胞):2-甘油一酯→1,2-甘油二酯→甘油三酯。
(2)甘油二酯途径(肝、脂肪细胞):3-磷酸甘油→磷脂酸→1,2-甘油二酯→甘油三酯。
(3)关键酶:脂酰转移酶。
28.脂肪酸的合成代谢
合成原料:主要是乙酰CoA、NADPH。
(1)乙酰CoA的来源:全部在线粒体内产生,通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。
(2)NADPH的来源:磷酸戊糖途径(主要来源)。
29.酮体:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称。
30.胆固醇的转化和去路
(1)转变为胆汁酸 (肝脏,主要去路)
(2)转化为类固醇激素(肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺)
(3)转化为7-脱氢胆固醇(皮肤) 维生素D3
31.氨基酸的一般代谢:转氨基作用、脱氨基作用、α-酮酸的代谢、转氨基作用。
32.CM运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式。VLDL运输内源性甘油三酯的主要形式。LDL转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。HDL逆向转运胆固醇。
33.氨基酸的来源
1)氨基酸经脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源;
2)由肠道吸收的氨;
3)肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解生成的氨。
34.氨基酸的转运
1)丙氨酸-葡萄糖循环:肌肉到肝;
2)谷氨酰胺的运氨作用:脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。
35.利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成嘌呤氨基酸,称为从头合成途径。
36.一碳单位:某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团。一碳单位来源于组、色、甘、丝氨酸。主要生理功用是作为合成嘌呤及嘧啶的原料。
37.半保留复制:DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模板按碱基配对规律,合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA,一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。
38.DNA复制过程 分为起始、延长和终止3个阶段。
(1)起始过程:①复制起始:DNA解链形成引发体;②引物合成:引物是一小段RNA(提供3′-OH作为合成起点)引物酶催化的从5′→3′方向合成的短链RNA分子。留有3′-OH末端,以便DNA的复制延长。在复制起始点ori所在部位首先由DNA拓扑异构酶和解链酶松驰解开一段双链,形成复制叉。
(2)延长过程:复制的延长是指在DNA-pol(DNA聚合酶)催化下,以单链的DNA母链为模板,以dATP、dGTP、dCTP和dTTP为原料逐个加入至引物的或延长中子链的3′-OH上,形成磷酸二酯键。领头链沿5′→3′方向连续复制,形成完整子链。随从链不连续复制,形成冈崎片段。随从链从3′-5′不连续复制。最终合成的两条新子链。
(3)终止过程:①切除引物;②填补空缺;③连接切口。
39.mRNA分子中每相邻的三个核苷酸为一组,决定肽链上一个特定的氨基酸,称为密码子。
40.起始密码子:AUG;终止密码子:UAA、UAG、UGA。
41.遗传密码的特点:①方向性(5′→3′);②连续性(密码子及密码子的各碱基之间没有间隔);③简并性(一种氨基酸可具有两个或两个以上的密码子);④通用性(遗传密码基本上适用于生物界的所有物种);⑤摆动性(密码子与反密码子之间的配对并不严格)。
42.第一信使 即细胞间信息物质,由细胞分泌的调节生命活动的化学物质。第二信使 是指在细胞内传递信息的小分子物质,如Ca2+、DAG、IP3、PIP3、cAMP及cGMP等。
43.端粒:是真核生物染色体线性DNA分子末端结构。
44.DNA复制的基本规律:①半保留复制,即每个子代DNA分子中,一股是新合成的,而另一股则是来自亲代DNA分子;②复制的方向,即DNA链的生长端是3’端,它的延长是按5’→3’方向进行;③复制的不连续性;④DNA合成中的起始作用,即引物参与起始DNA的合成,大部分复制系统中的引物是与模板DNA链互补的短RNA链,可由引物酶合成;⑤DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制。
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