所有的HLA-Ⅰ类分子均含有二条分离的多肽链,一条是由MHC基因编码的α链或称重链(44kD)。根据对HLA-A2和Aw68分子的晶体结构分析,Ⅰ类分子可分为四个区:①氨基端胞外多肽结合区:该区由二个相似的各包括90个氨基酸残基的片段组成,分别称为α1和α2.该功能区含有与抗原结合的部位。后者呈深槽状,其大小与形状适合于已处理的抗原片段,约容纳8~10个氨基酸残基。Ⅰ类分子的多态性残基也位于该区域。②胞外lg样区:该区又称为重链的α3片段,包括90个氨基酸残基,医学|教育网搜集整理与免疫球蛋白的恒定区具有同源性。Ⅰ类分子与TC细胞表面CD8分子的结合部位即在α3片段。Ⅰ类分子的β链又称β2微球蛋白,也结合于该区。β链由第15号染色体的基因编码,它不插入细胞膜而游离于细胞外。β2微球蛋白与α1、α2、α3片段的相互作用对维持Ⅰ类分子于然构型的稳定性及其分子表达有重要意义。③跨膜区:该区氨基酸残基形成螺旋状穿过浆膜的脂质双层,将类分子锚定在膜上。④胞浆区:该区位于胞浆中,可能与细胞内外信息传递有关。