抗体分子在结合抗原时,其Fab片段的V区与抗原决定簇的立体结构(构象)必须吻合,特别与高变区的氨基酸残基直接有关,所以抗原-抗体的结合具有高度特异性。
尽管某些氨基酸残基在肽链的氨基酸顺序上相距很远,但由于肽链沿功能区长轴平行方向往返折叠,使他们能紧紧接近,形成一双层排布的凹形或袋状包围抗原的活性部位,双层间存在许多硫水氨基酸侧链医学|教育网搜集整理。抗体分子与抗原的相互作用靠各种非共价力,如氢键、静电引力和VanderWaal力等,是一种可逆性反应。抗体与抗原结合后才能激活效应功能,天然Ig分子不能起这种作用。但在无抗原存在时,某些物理处理(例如加热、凝聚等)也可模拟Ig分子构象的变化而起激活效应机制的作用。