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主讲:网校老师 6月11日19:00-21:30
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主讲:网校老师 6月12日19:00-21:00
详情免疫球蛋白的分类|结构简介:
免疫球蛋白(immunoglobulin)指具有抗体活性的动物蛋白医学教育网|搜集整理。主要存在于血浆中,也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白(γ-球蛋白)中。免疫球蛋白可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。
Ig分子的基本结构是由四肽链组成的,即由二条相同的分子量较小的轻链(L链)和二条相同的分子量较大的重链(H链)组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子,称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5种免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区(VH)和三个恒定区(CH1、CH2和CH3)共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区(VH)和四个恒定区(CHl、CH2、CH3和CH4)共五个功能区。VL和VH是与抗原结合的部位,单体由一对L链和一对H链组成的基本结构,只有2个与抗原结合的位点,如IgG、IgD、IgE、血清型IgA;双体由J链连接的两个单体,有4个与抗原结合的位点,如分泌型IgA(SIgA),所以SigA结合抗原的亲合力要比血清型IgA高。五聚体由J链和二硫键连接五个单体,如IgM.五聚体IgM理论上应为10个与抗原结合的位点,但实际上由于立体构型的空间位阻,—般只有5个结合点可结合。
H和L链上都有可变区,同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大,其他部分的氨基酸序列相对恒定,据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C)。VH和VI.各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化,称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR),分别为CDRl、CDR2和CDR3.CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化,称为骨架区(FR)。VH和VI.各有113和107个氨基酸残基,组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs.VH和VI-中的各氨基酸可编号,一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置,将不同序列和已编号的序列进行对比以后,在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等,如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位,识别及结合抗原,并决定抗体识别的特异性。
免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号。
重链和轻链的C区分别称为CH和CL,不同型别(x或入)CI.的长度基本一致。但不同类别IgCH的长度不一,有的包括CHl~CH3,有的为CHl~CH4.同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定,其抗原性是相同的,但V区各有不同。C区与抗体的效应功能相关,可激活补体,介导穿过胎盘和黏膜屏障,结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应。
在Ig分子伸出的两臂和主干之间(CHl与CH2之间)还有个可弯曲的区域,称为铰链区。该区含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离,两臂之间的角度可自0到90变化,这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。虽然IgD、IgG、IgA有绞链区,而IgM和IgE没有,但这并不说明它们完全不能弯曲,实际上还有相对的弯曲性。各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同;人IgD的可伸展的距离最大,IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。
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