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变构酶机理是公卫执业助理医师考试中可能用到的知识点，医学教育网为广大考生整理如下：
（1）一般变构酶分子上有二个以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同效应（positivecooperative effect）。使其底物浓度曲线呈S形。即底物浓度低时，酶活性的增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性显著加强，最终达到最大值Vmax。
多数情况下，底物对其变构酶的作用都表现正协同效应，但有时，一个底物与一个亚基的活性中心结合后，可降低其他亚基的活性中心与底物的结合，表现负协同效应（negative cooperative effect）。如3-磷酸甘油醛脱氢酶对NAD+的结合为负协同效应。
（2）变构酶除活性中心外，存在着能与效应剂作用的亚基或部位，称调节亚基（或部位），医学教育网搜集|整理效应剂与调节亚基以非共价键特异结合，可以改变调节亚基的构象，进而改变催化亚基的构象，从而改变酶活性。凡使酶活性增强的效应剂称变构激活剂（allosteric activitor），它能使上述S型曲线左移，饱和量的变构激活剂可将S形曲线转变为矩形双曲线。凡使酶活性减弱的效应剂称变构抑制剂（allosteric inhibitor），能使S形曲线右移。例如，ATP是磷酸果糖激酶的变构抑制剂，而ADP、AMP为其变构激活剂。
（3）由于变构酶动力学不符合米-曼氏酶的动力学，所以当反应速度达到最大速度一半时的底物的浓度，不能用Km表示，而代之以K0.55表示。为了解释变构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线方程式，不少人曾提出各种模型，各有优缺点，现将有关变构作用的Hill模式内容附本章节后，供学习参考。
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