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1.Km值:酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Km值可反映酶与底物的亲和力(反比关系);Km值与酶的结构、底物种类有关;最大反应速度Vmax与酶浓度成正比。
酶的最适pH:酶催化活性最大时的环境pH值。胃蛋白酶的最适pH为1.5,胰蛋白酶的最适pH为7.8。
温度的双重影响:低温对酶活性抑制是可逆的;高温导致酶变性失活,不可逆。
2.抑制剂对酶促反应的抑制作用
(1)不可抑制作用:抑制剂与酶活性中心的必需基团形成共价结合,不能用简单透析、稀释等方法除去。例如:有机磷杀虫剂抑制羟基酶(胆碱酯酶)
(2)可逆性抑制作用:
①竞争性抑制:抑制剂与底物结构相似,可竞争非共价结合酶的活性中心,阻碍酶与底物结合;抑制剂恒定时,增加底物浓度,能达到最大速度;Vmax不变,Km增大。
②非竞争性抑制:与活性中心外的必需基团结合,不影响底物与酶的结合,两者在酶分子上结合的位点不同;不能用增加底物的浓度消除抑制;Km值不变,Vmax降低。
③反竞争性抑制:此类抑制剂与非竞争性抑制剂不同,它只能与酶底物复合物结合,而不与游离酶结合;Vmax降低,Km变小。
3.别构调节:一些小分子物质能与酶的调节部位或亚基以非共价键相连,使酶的空间构象发生改变,从而使酶的活性发生改变,这种调节方式称为别构调节。
共价修饰(化学修饰):被调节的酶在另一种酶的催化下,发生共价修饰,从而引起酶活性变化,称酶的化学修饰。磷酸化修饰是最常见的修饰方式。
4.同工酶:催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质有所不同的一组酶。
5.酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。酶原激活的实质:酶的活性中心形成或暴露的过程,不可逆。
【进阶攻略】理解Km值、别构调节、共价修饰、同工酶、酶原激活含义。掌握抑制剂对酶促反应的抑制作用。
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