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蛋白质结构与功能

第01讲　蛋白质结构与功能

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蛋白质的化学

蛋白质的结构和功能氨基酸与多肽

蛋白质的结构

蛋白质的理化性质

　　氨基酸与多肽
　　1.蛋白质的基本结构单位是：氨基酸（AA）
　　人体内组成蛋白质的氨基酸有20余种，多属于L－α－氨基酸，甘氨酸（不含手性碳原子，无旋光性）除外。

　　2.分类
　　按照“R”基团不同性质分为以下五类：

非极性脂肪族氨基酸	异亮氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸、缬氨酸【飞机上吃一两假饼干腹泻】
极性中性氨基酸	丝氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸【集中撕半天谷酥】
芳香族氨基酸	酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸（老本色）【芳香老本色】
碱性氨基酸	赖氨酸、组氨酸、精氨酸（来组精简）【冬天的谷子发酸】
酸性氨基酸	天冬氨酸、谷氨酸（天谷酸）【捡进来住】

　　3.肽键与肽链
　　蛋白质的基本组成单位氨基酸间借肽键形成肽链。两个氨基酸之间形成的酰胺键（一CO一NH一）称为肽键，由一分子氨基酸的α－氨基与另一分子氨基酸的α－羧基脱去1分子水而生成。
　　两个氨基酸借肽键组成最简单的肽，即二肽，二肽能同样与另一分子氨基酸缩合成三肽，如此类推，依次生成四肽、五肽……至形成多肽。
　　多肽链中有自由氨基的一端称为氨基末端或N端；有自由羧基的一端称羧基末端或C端。每条多肽链中氨基酸残基顺序编号都是从N端开始，书写时N端在左侧，C端在右侧。

　　蛋白质的结构
　　
　　一级结构

定义从N端至C端的氨基酸排列顺序

化学键肽键【主要】、二硫键
　　　　

意义是高级结构的基础，决定其空间构象

　　二级结构
　　肽单元：参与肽键的6个原子C_α₁、C、O、N、H、C_α₂位于同一平面，C_α₁和 C_α₂在平面上所处的位置为反式构型
　　

定义	某一段肽链的局部空间结构，即多肽链骨架中原子的局部空间排列，并不涉及侧链的构象
化学键	氢键
类型	α－螺旋、β－折叠、β－转角等

　　α螺旋的结构特点
　　①多肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升1圈，每个氨基酸残基向上平移0.15nm，故螺距为0.54nm。（3456）
　　②第一个肽平面羰基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
　　③组成人体蛋白质的氨基酸都是L－α－氨基酸，故形成右手螺旋。侧链R基团伸向螺旋外侧。

　　β折叠结构特点
　　①多肽链伸展，各肽键之间折叠成锯齿状，R基团位于锯齿状结构上下方；
　　②肽链羰基上的O与亚氨基上的H形成氢键，氢键的方向与长轴垂直；
　　
　　③2条以上肽链或1条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同呈顺平行折叠，也可相反呈反平行折叠。反平行折叠较顺平行折叠更为稳定。

　　三级结构

定义全部氨基酸残基相对空间位置
肽链中所有原子在三维空间的排布位置

化学键离子相互作用、范德华力、氢键、疏水效应

　　舒畅一下：李德华亲水

　　结构模体（超二级结构）
　　由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近而形成的一个特殊的空间结构称为结构模体，也称蛋白质的超二级结构，是蛋白质三级结构中的局部结构。
　　如α螺旋组合（αα）、β折叠组合（βββ）、α螺旋－β折叠组合（αβ）和锌指结构和亮氨酸拉链等。
　　
　　结构域
　　分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并行使其功能，称为结构域，大多数结构域含有序列上连续的100～200个氨基酸残基。

　　四级结构
　　
　　亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条肽链，才能完整地表达功能，每条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，并以非共价键相连接。

　　蛋白质的分类
　　1.根据蛋白质分子的组成
　　可将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质。
　　单纯蛋白质只由氨基酸组成。
　　结合蛋白质由单纯蛋白质和非蛋白质物质组成，其中的非蛋白物质成为该结合蛋白质的辅基，辅基可以是小分子有机物，也可以是金属离子。例如以共价键与酶蛋白紧密结合的辅酶，含锌金属酶中的锌离子等。
　　2.根据蛋白质分子形状或空间构象的不同
　　可将蛋白质分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。纤维状蛋白质分子很不对称，其分子长轴/短轴长度>10，水溶性差别较大。球状蛋白质的溶解性较好，其分子形状接近球形，生物体内的蛋白质多属于这一类。
　　3.根据蛋白质的功能可分为
　　催化性蛋白质（酶）、调节蛋白质、运输蛋白质等。

　　蛋白质的理化性质
　　蛋白质是由氨基酸组成的，故其理化性质必然与氨基酸相同或相似。例如，两性电离及等电点、紫外吸收性质、呈色反应等；但蛋白质又是生物大分子，具有高分子量、胶体性质、沉淀、变性和凝固等氨基酸没有的理化性质。
　　等电点
　　在酸性溶液中，蛋白质解离成阳离子，在碱性溶液中，蛋白质解离成阴离子。
　　在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正、负电荷相同，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。
　　溶液的pH大于某一蛋白质的等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。
　　舒畅一下：pH大→碱性→OH^－→负电荷
　　体内各种蛋白质的等电点不同，但大多数接近于pH5.0。所以在人体体液pH 7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。
　　少数蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点偏碱性，被称为碱性蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白等。
　　也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，其等电点偏酸性，被称为酸性蛋白质，如胃蛋白酶等。

　　沉淀与变性
　　蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。
　　体外沉淀蛋白质的方法主要有盐析、重金属离子沉淀、生物碱试剂沉淀、有机溶剂沉淀等。
　　盐析蛋白质常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。盐析沉淀的蛋白质通常不发生变性，故此法常用于天然蛋白质的分离，但是沉淀的蛋白质中混有大量中性盐，必须经透析、超滤等方法除去。
　　变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
　　　　
　　理化性质改变：溶解度降低、黏度增加、结晶能力降低、生物活性丧失、易被蛋白酶水解。
　　蛋白质剧烈变性时其空间结构破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。
　　但某些温和蛋白质变性，如持续时间较短，除去变性因素仍可恢复其活性，称为可逆变性。

　　经典例题

含有2个羧基的氨基酸是　　A.丝氨酸　　B.酪氨酸　　C.谷氨酸　　D.赖氨酸　　E.苏氨酸


	『正确答案』C 『答案解析』含有2个羧基的氨基酸是酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。

蛋白质的等电点指的是　　A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH 　　B.蛋白质溶液的pH等于7.4时溶液的pH 　　C.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH 　　D.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH 　　E.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH


	『正确答案』E 『答案解析』蛋白质的等电点指的是蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH。

蛋白质溶液的稳定因素是　　A.蛋白质溶液的黏度大　　B.蛋白质在溶液中有"布朗运动“ 　　C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷　　D.蛋白质溶液有分子扩散现象　　E.蛋白质分子带有电荷


	『正确答案』C 『答案解析』蛋白质溶液的稳定因素是蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷。

蛋白质变性不断裂的键是　　A.氢键　　B.肽键　　C.疏水键　　D.盐键　　E.二硫键


	『正确答案』B 『答案解析』变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏。蛋白质变性后二、三、四级结构会改变，一级结构肽键不会断裂。

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蛋白质的结构和功能	氨基酸与多肽
	蛋白质的结构
	蛋白质的理化性质

定义	从N端至C端的氨基酸排列顺序
化学键	肽键【主要】、二硫键
意义	是高级结构的基础，决定其空间构象

定义	全部氨基酸残基相对空间位置肽链中所有原子在三维空间的排布位置
化学键	离子相互作用、范德华力、氢键、疏水效应

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