酶的知识点是药学职称考试会涉及的重要内容，为了帮助大家各位考生及时巩固，医学教育网为大家整理如下：

1.酶的催化作用

酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。

（1）活性中心内的必需基团：它包含两个基团（结合基团和催化基团），其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。

（2）活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。

2.酶原与酶原激活

在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下，转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。

酶原激活意义：如胰蛋白质酶原、凝血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保护作用；另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。

3.酶的催化特点

（1）有效地降低反应的活化能（台阶），具有极高的催化能力。

（2）高度的特异性（专一性）。

（3）可调节性（这是与无机催化反应的不同点）。

（4）不稳定性。

4.影响酶促反应速度的因素

（1）酶浓度

在一定温度、pH条件下，当底物浓度》酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。

（2）底物浓度

在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。

底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，反应速度不再增加。

米-曼方程式：简称米氏方程，可表示为V=Vmax[S]／(Km+[S])，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数，[S]为底物浓度。

Km与Vmax的意义：①Km等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度；②Km可表示酶与底物的亲和力。Km值大，酶与底物的亲和力低；③Km为酶的特征性常数，Km值与酶的浓度无关。Km值的单位为mmol／L；④Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶总浓度成正比。

（3）温度

酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。

（4）pH

酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。

人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8；肝精氨酸酶的最适pH为9.8等。

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