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主讲:鸿雁等 6月12月 19:00-21:00
详情蛋白质的结构与功能是2020年药学职称考试【生物化学】会涉及的内容,为了帮助大家了解,医学教育网为大家整理如下:
一、蛋白质的分子组成
1.组成蛋白质的元素
主要有碳、氢、氧、氮和硫。各种蛋白质中含氮量相近,平均为16% ,因此测定生物样品中的含氮量可得出蛋白质的大致含量:每克样品含氮的克数×6.25=蛋白质的克数/克样品。
2.氨基酸是组成蛋白质的基本单位
人体内组成蛋白质的氨基酸共有20种,均为L-α氨基酸(甘氨酸不含手性碳原子 ,无旋光性)。
氨基酸按侧链的理化性质分为4类:
①非极性疏水性氨基酸:色氨酸、缬氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)和丙氨酸;
②极性中性氨基酸:半胱氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、苏氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺和丝氨酸;(此处与教材不一致,教材有误,以老师讲解为准)
③酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;
④碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
3.氨基酸属于两性电解质
为兼性离子 色氨酸和酪氨酸在280nm波长处有最大光吸收 ,而绝大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸,因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白质含量的简便方法。
4.肽与肽键
一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子水,所形成的酰胺键称为肽键。
氨基酸通过肽键相连而成肽链,少于10个氨基酸的肽链称为寡肽,多于10个氨基酸的肽链称为多肽。
多肽链中氨基末端写在左侧,羧基末端写在肽链的右侧,以氨基末端的氨基酸为1号对多肽链进行编号,从左向右顺序排列。
二、蛋白质的分子结构
1.蛋白质的一级结构
多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键 。
2.蛋白质的二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构 ,也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置。蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
(1)α-螺旋:①多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,螺旋的走向为顺时针方向,即右手螺旋;②氨基酸侧链伸向螺旋外侧;③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键,依此类推,肽链中的全部肽键都形成氢键,以稳固α-螺旋结构;④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm,所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。
(2)β-折叠:①多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿结构;②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方;③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,从而稳固β-折叠结构;④肽链有顺式平行和反式平行两种。
(3)β-转角:①常发生于肽链180°回折时的转角上;②通常有4个氨基酸残基组成,其第一个残基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。
(4)无规卷曲:没有确定规律性的那部分肽链结构。
3.蛋白质的三级结构
整条肽链中全部 氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水作用力、离子键、氢键和范德华力等。
4.蛋白质的四级结构
蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。维系四级结构的作用力主要是疏水作用力 ,氢键和离子键也参与维持四级结构。
并非所有蛋白质都有四级结构。含有四级结构的蛋白质,单独的亚基一般没有生物学功能。
5.蛋白质的空间构象
蛋白质的空间构象由一级结构决定,常需分子伴侣(帮助多肽链正确折叠 )的参与。其作用:
①可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠;
②与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠;
③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。
(1)肽单元:参与肽键的6个原子——C α1 、C、0、N、H、C α2 位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成肽单元。
(2)模体
在许多蛋白质分子中,2个或3个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个具有特殊功能的空间结构,称为模体。
(3)结构域
分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,称为结构域。
三、蛋白质结构与功能的关系
(一)蛋白质一级结构与功能的关系
1.一级结构是空间构象的基础
蛋白质变性后,空间结构被破坏,但一级结构不变,复性后空间结构再次形成,生物学活性恢复。
2.镰刀形红细胞贫血
人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸的谷氨酸,被缬氨酸所取代 。(记忆:镰刀割谷子,累了歇一会儿)
(二)蛋白质空间结构与功能的关系
血红蛋白(Hb)由2条α链和2条β链与辅基组成,通过血红蛋白中的Fe2+与氧结合,发挥运输氧的作用。
1.协同效应 一个寡聚体亚基与其配体结合后,影响另一亚基与配体的结合能力,如果是促进作用,则称为正协同效应,反之则为负协同效应。如,Hb的第一个亚基与O2结合以后,促进了后续亚基与O2结合,即为正协同效应。
2.别构效应 又称变构效应。一个蛋白质与它的配体(或其他蛋白质)结合后,蛋白质的构象发生变化,使它更适于功能需要,这一类变化称为别构效应。例如Hb是别构蛋白,小分子O2是Hb的别构剂或称为效应剂。
四、蛋白质的理化性质
(一)蛋白质的两性电离
蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,此时pH称为等电点(pI)。pH>pI,蛋白质带负电荷;pH<pI,蛋白质带正电荷。
(二)蛋白质的胶体性质
维持蛋白质溶液稳定的因素有两个:①水化膜 :蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止溶液中蛋白质的沉淀析出。②同种电荷 :在pH≠pI的溶液中,蛋白质带有同种电荷。同种电荷相互排斥,阻止蛋白质颗粒相互聚集、沉淀。
(三)蛋白质的变性与复性
在某些物理和化学因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,其理化性质改变和生物活性丧失,称为变性。变性后,其溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解。变性的蛋白质易于沉淀, 但是沉淀的蛋白质不一定变性。变性的蛋白质,只要其一级结构仍完好,可在一定条件下恢复其空间结构,随之理化性质和生物学性质也重现,这称为复性。
(四)蛋白质的紫外吸收
在280nm波长处有特征性吸收峰,可作蛋白质定量测定。
(五)蛋白质的呈色反应
有茚三酮反应,双缩脲反应等。
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