蛋白质的结构与功能是2020年药学职称考试【生物化学】会涉及的内容，为了帮助大家了解，医学教育网为大家整理如下：

一、蛋白质的分子组成

1.组成蛋白质的元素

主要有碳、氢、氧、氮和硫。各种蛋白质中含氮量相近，平均为16% ，因此测定生物样品中的含氮量可得出蛋白质的大致含量：每克样品含氮的克数×6.25=蛋白质的克数/克样品。

2.氨基酸是组成蛋白质的基本单位

人体内组成蛋白质的氨基酸共有20种，均为L-α氨基酸(甘氨酸不含手性碳原子 ，无旋光性)。

氨基酸按侧链的理化性质分为4类：

①非极性疏水性氨基酸：色氨酸、缬氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)和丙氨酸;

②极性中性氨基酸：半胱氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、苏氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺和丝氨酸;(此处与教材不一致，教材有误，以老师讲解为准)

③酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸;

④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

3.氨基酸属于两性电解质

为兼性离子　色氨酸和酪氨酸在280nm波长处有最大光吸收 ，而绝大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸，因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白质含量的简便方法。

4.肽与肽键

一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子水，所形成的酰胺键称为肽键。

氨基酸通过肽键相连而成肽链，少于10个氨基酸的肽链称为寡肽，多于10个氨基酸的肽链称为多肽。

多肽链中氨基末端写在左侧，羧基末端写在肽链的右侧，以氨基末端的氨基酸为1号对多肽链进行编号，从左向右顺序排列。

二、蛋白质的分子结构

1.蛋白质的一级结构

多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键 。

2.蛋白质的二级结构

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构 ，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置。蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。

(1)α-螺旋：①多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋;②氨基酸侧链伸向螺旋外侧;③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构;④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。

(2)β-折叠：①多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿结构;②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方;③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构;④肽链有顺式平行和反式平行两种。

(3)β-转角：①常发生于肽链180°回折时的转角上;②通常有4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。

(4)无规卷曲：没有确定规律性的那部分肽链结构。

3.蛋白质的三级结构

整条肽链中全部 氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水作用力、离子键、氢键和范德华力等。

4.蛋白质的四级结构

蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。维系四级结构的作用力主要是疏水作用力 ，氢键和离子键也参与维持四级结构。

并非所有蛋白质都有四级结构。含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能。

5.蛋白质的空间构象

蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣(帮助多肽链正确折叠 )的参与。其作用：

①可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠;

②与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠;

③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。

(1)肽单元：参与肽键的6个原子——C α1 、C、0、N、H、C α2 位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。

(2)模体

在许多蛋白质分子中，2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体。

(3)结构域

分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。

三、蛋白质结构与功能的关系

(一)蛋白质一级结构与功能的关系

1.一级结构是空间构象的基础

蛋白质变性后，空间结构被破坏，但一级结构不变，复性后空间结构再次形成，生物学活性恢复。

2.镰刀形红细胞贫血

人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸的谷氨酸，被缬氨酸所取代 。(记忆：镰刀割谷子，累了歇一会儿)

(二)蛋白质空间结构与功能的关系

血红蛋白(Hb)由2条α链和2条β链与辅基组成，通过血红蛋白中的Fe2+与氧结合，发挥运输氧的作用。

1.协同效应　一个寡聚体亚基与其配体结合后，影响另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。如，Hb的第一个亚基与O2结合以后，促进了后续亚基与O2结合，即为正协同效应。

2.别构效应　又称变构效应。一个蛋白质与它的配体(或其他蛋白质)结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适于功能需要，这一类变化称为别构效应。例如Hb是别构蛋白，小分子O2是Hb的别构剂或称为效应剂。

四、蛋白质的理化性质

(一)蛋白质的两性电离

蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时pH称为等电点(pI)。pH＞pI，蛋白质带负电荷；pH＜pI，蛋白质带正电荷。

(二)蛋白质的胶体性质

维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：①水化膜 ：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。②同种电荷 ：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集、沉淀。

(三)蛋白质的变性与复性

在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，其理化性质改变和生物活性丧失，称为变性。变性后，其溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。变性的蛋白质易于沉淀， 但是沉淀的蛋白质不一定变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现，这称为复性。

(四)蛋白质的紫外吸收

在280nm波长处有特征性吸收峰，可作蛋白质定量测定。

(五)蛋白质的呈色反应

有茚三酮反应，双缩脲反应等。

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